L - Tyrosine Powder CAS 60-18-4

تحسين أداء الثروة الحيوانية والدواجن
يمكن أن تؤدي إضافة 0.2 ٪ L - إلى زيادة وزن الخنازير إلى زيادة الوزن اليومي بنسبة 8 ٪ ومعدل تحويل التغذية بنسبة 6 ٪. ترتبط آليتها بتشجيع إفراز هرمون النمو والتنمية المعوية.
تعزيز مقاومة الإجهاد للحيوانات المائية
إن إضافة 0.1 ٪ L - يمكن أن يحسن تيروسين إلى تغذية الروبيان الأبيض في أمريكا الجنوبية بشكل كبير من تحمل الأكسجين المنخفض ويزيد من معدل البقاء على البقاء على المائية بنسبة 12 ٪.
وظيفية طعام الحيوانات الأليفة
كحماض أميني أساسي للقطط ، يمكن أن يمنع الآفات الجلدية الناجمة عن نقص. يمكن أن تؤدي إضافة tyrosine l - إلى الغذاء للكلاب المسنين إلى تحسين الضعف المعرفي وتعزيز قدرة الذاكرة المكانية.

مجال الأبحاث: الكواشف الأساسية لثقافة الخلايا والأبحاث الكيميائية الحيوية

تطوير المصل - وسط الثقافة الحرة
L - تيروزين هو مكون أساسي من وسائل الإعلام الثقافية المصل- مثل خلايا CHO وخلايا HEK293. في إنتاج الأجسام المضادة أحادية النسيلة ، يمكن أن يؤدي تكملة L - إلى زيادة إنتاج الأجسام المضادة بنسبة 15 ٪ مع تقليل معدل موت الخلايا الخلية.
البحث عن بنية البروتين والوظيفة
كمعيار لتحديد محتوى النيتروجين الببتيد ، يتم استخدامه للتحليل الكمي اللونية في تفاعل ميلون. وقد تم استخدام التيروزين المسمى مشتق من الفلوريس (FITC TYR) على نطاق واسع في أبحاث التفاعل بين البروتين.

بناء نموذج المرض
في نماذج خلايا مرض باركنسون ، توفر الأبحاث حول تشوهات التمثيل الغذائي أدلة مهمة لآليات الأمراض التنكسية العصبية.

1. الطريقة الأنزيمية:

تستخدم الطريقة الأنزيمية ، والمعروفة أيضًا باسم طريقة التحول الميكروبي ، بشكل رئيسي ، فينول ليز التيروزين (TPL ، EC 4.1.99.2) في الخلايا الميكروبية لتحويل الفينول ، حمض البيروفيك والأمونيا أو الفينول ، L - سيرين إلى L - tyrosine. TPL مع نشاط إنزيم أعلى والمزيد من نتائج البحث يأتي بشكل أساسي من الكائنات الحية الدقيقة Erwinia Herbicola ، Citrobacter intermedius ، Citrobacter Freundii والبكتيريا الحرارية. كان Lee و Hsiao of Genex Company أول من استخدم klebsiella aerogenes serine hydroxymethyltransferase و erwinia herbicola atcc 21434 tyrosine phenol lyase لاقتران تفاعل لتوليف l {{6} L - سيرين كركيزة في عام 1986. أضف 0.32 ٪ الفينول ، 0.25 م الجليكاين ، 0.5 مم 5 - pyridoxal phosphate ، 0.056 m في نظام تفاعل 500 مل - mercaptoethanol ، 1.7 mm tetrahydrofuse. تحت الرقم الهيدروجيني 7.0 و 37 درجة ، بدأ التفاعل مع 37 ٪ الفورمالديهايد. بعد 16 ساعة ، تم إنتاج 26.3 جم/LL - التيروزين ، ووصل معدل تحويل الجليكاين إلى 61.4 ٪. ومع ذلك ، فإن استقرار هذه العملية ضعيف والجليسين له تأثير مثبط قوي على نشاط TPL. بالنظر إلى ضعف نشاط الإنزيم والاستقرار في عملية التفاعل ، فإن استخدام تقنية خلط الحمض النووي لتحسين استقرار TPL قد اجتذب الانتباه أيضًا في السنوات الأخيرة. يوجين وآخرون. من KRIBB في كوريا الجنوبية حصلت على متحولة AS6 مع النشاط الحفاز زادت ثلاث مرات ونصف درجة حرارة تعطيل بدرجة 11.2 درجة من خلال فحص طفرة عشوائية من TPL في symbiobacterium toebii وخلط الحمض النووي المتداخلة. أظهرت نتائج التسلسل أن هناك طفرات T129I أو T451A في المنطقة النشطة الحفازة ، وكانت ثلاث طفرات بما في ذلك A13V و E83K و T407A من مساعدة كبيرة لتحسين الاستقرار الحراري. وكيم وآخرون. من هذه المجموعة البحثية في E Coli BL21 (DE3) عبرت عن TPL مع تحسين النشاط الحفاز والاستقرار الحراري ، وأعد المستخلص الحفاز الخام. في نظام مفاعل إضافة تدفق 2.5 لتر ، تمت إضافة 2.2 م الفينول ، و 2.4 م بيروفيت الصوديوم ، و 0.4 ملم 5-بيريدوكسال فوسفات و 4 أمتار كلوريد الأمونيوم في دفعات ، وتم ملء النيتروجين فوق دبابة التفاعل لخفض درجة المداخن عن 30 ساعة. 94 ٪.

2. التخمير الميكروبي:

عادةً ما يأخذ التخمير الميكروبي جلسرين والجلوكوز ومصادر الكربون الحيوي الأخرى كمواد خام ، وتراكم التيروزين L - من خلال تخمير السلالات الميكروبية الممتازة في ظل الظروف المناسبة. غالبًا ما تستخدم الأبحاث المبكرة الطفرات الاصطناعية للاختيارL - مسحوق التيروزينارتفاع سلالات العائد - ، مثل فحص L - فينيل ألانين أو لسلات تثبيط التربتوفان المعيبة أو المضادة للتغذية المرتدة. ومع ذلك ، فإن قدرة معظم الكائنات الحية الدقيقة على تجميع الأحماض الأمينية العطرية منخفضة للغاية ، والآلية التنظيمية لمسارات الأيض معقدة للغاية. لا يمكن أن تعمل طرق تربية الطفرة التقليدية إلا على مسارات التمثيل الغذائي المحلي أو الإنزيمات الرئيسية ، ومن الصعب أن يكون لها تأثير كبير على تدفق الأيض t-. في السنوات الأخيرة ، مع التطور السريع للهندسة الأيضية والعديد من التكنولوجيا الحيوية المتقدمة ، أصبحت نقطة ساخنة بحثية لإعادة تصميم مسار التمثيل الغذائي للكائنات الحية الدقيقة لتحقيق بشكل أفضل تخمير t -. تشمل البكتيريا الهندسية الأيضية L- التي تمت دراستها بشكل رئيسي بشكل رئيسي الإشريكية القولونية ، كوريباكتيريوم جلوتاميكوم ، بريفباكتيريوم فلافوم ، عصيات. من بينها ، تم دراسة مسار التوليف وآلية التنظيم لتيروزين في الإشريكية القولونية و Bacillus glutamicum وشرحها بشكل أوضح.

L - مسار التخليق الحيوي التيروزين ينتمي إلى مسار التخليق الحيوي للأحماض الأمينية العطرية. يتم تكثيف السلائف لتوليفه ، erythrose - 3 - deoxy - d - arabinogeptanosyl - 7 - الفوسفات (DAHP) ، وهو أيضًا خطوة الحد من معدل L- tyrosine. في Escherichia coli ، يحتوي Synthetase DAHP على ثلاثة أنزيمات isoensyms: AROG ، AROF و AROH. يتم تثبيط التعبير ونشاطه وقمعه من خلال ملاحظات المنتجات l - فينيل ألانين ، l - tyrosine و l-tryptophan ، على التوالي. رد الفعل المكون من 7 خطوات من DAHP إلى الأحماض المتفرعة هو طريق شائع لجميع الأحماض الأمينية العطرية. الحمض المتفرع هو النقطة الفرعية لمسار توليف الأحماض الأمينية العطرية. يتم استخدام مسار فرع واحد لتجميع L-typtophan ، ويولد الجزء الآخر 4 هيدروكسي فينيل بيروفيت (4HPP) تحت عمل موتياز الحمض المتفرعة (CM) و prected hendrate (PD) إنزيم ثنائي الوظيفي. هذا الأخير يولد L-tyrosine من خلال الانتقال مع l-glutamate ، تم تثبيط التعبير ونشاط tyra أيضا من خلال ردود فعل L-tyrosine.

3. طريقة الاستخراج:

تم اختراع طريقة الاستخراج لأول مرة من قبل Bracannot في عام 1820. استخرج الجليكاين والليوسين من جلد الغنم الجيلاتين ومائي العضلات. بعد ذلك ، Bopp et al. تحلل تدريجيا التيروزين والسيرين من البروتين. أقدم عملية إنتاج الأحماض الأمينية ، وهي استخراج التحلل المائي للمادة البيضاء. يمكن تحلل البروتين عن طريق الإنزيم أو الحمض أو الإبداع ، والمنتج النهائي هو الحمض الأميني . 6 m حمض الهيدروكلوريك شائع الاستخدام في التحلل عند 110 درجة لمدة 12-24 ساعة. بعد إزالة الحمض الزائد ، يتم استخراج مزيج الأحماض الأمينية المختلفة. أخيرًا ، تم الحصول على النقاء النسبي للأحماض الأمينية بواسطة طريقة اختلاف الذوبان أو راتنج تبادل الأيونات.

بحلول الثلاثينيات والأربعينيات ، يمكن الحصول على أكثر من 20 نوعًا من الأحماض الأمينية باستخدام طريقة الاستخراج. صناعة الأحماض الأمينية الأكثر شهرة هي الغلوتامات أحادية الصوديوم. اليوم ، على الرغم من أنه يمكن استخراج معظم الأحماض الأمينية من موارد مختلفة ، نظرًا لارتفاع تكلفة الموارد ، وانخفاض العائد ، والتلوث البيئي وأسباب أخرى ، إلا أنه ليس من المناسب الاستمرار في إنتاج كبير -. تعتبر طريقة الاستخراج لإنتاج التيروزين القلبي بشكل عام لاستخدام موارد البروتين الطبيعية مثل المواد الخام ، والتحلل المائي ، والتركيز ، والتبلور ، وخلط الأسلوب وغيرها من الخطوات لفصل واستخراج التيروزين القلبي. ومع ذلك ، نظرًا لأن محتوى L - في المنتج المستخرج يكون منخفضًا ، فإن عائد طريقة الاستخراج منخفض بالفعل ، لذلك فهو غير مناسب لإنتاج مقياس- الكبير.

4. طريقة التوليف الكيميائيL - مسحوق التيروزين:

على الرغم من استخدام التوليف الكيميائي لتجميع الأحماض الأمينية منذ القرن التاسع عشر ، لم يتم استخدام التوليف الكيميائي حتى الخمسينيات من القرن الماضي لتجميع الأحماض الأمينية. تستخدم هذه الطريقة تقنية التوليف العضوي والهندسة الكيميائية لإنتاج الأحماض الأمينية. أكبر ميزة لها هي أنه لا يقتصر على مجموعة متنوعة من الأحماض الأمينية. بالإضافة إلى إعداد الأحماض الأمينية الطبيعية ، يمكن أن تنتج أيضًا أحماض أمينية غير طبيعية ، بما في ذلك بعض الأحماض الأمينية ذات الهياكل الخاصة جدًا ، ويمكن إنتاجها على نطاق واسع. ومع ذلك ، الأساليب الكيميائية لها أيضا أوجه القصور. المشكلة الرئيسية هي أن العملية معقدة نسبيا. فقط D و L - يمكن تصنيع زملاء الأحماض الأمينية. فقط بعد الدقة البصرية يمكن الحصول على الأحماض الأمينية النشطة البصرية. حتى الآن ، لا تزال العديد من الأحماض الأمينية تنتجها التوليف الكيميائي ، وخاصة D و L - ، والتي تستخدم على نطاق واسع في التغذية. طريقة الإنتاج هي مجرد تخليق كيميائي ، والإنتاج حوالي عدة مئات الآلاف من الأطنان في السنة. بالإضافة إلى ذلك ، فإن طريقة الإنتاج الكبيرة - من الجليسين الصيدلاني والأكل هي أيضًا التوليف الكيميائي l - tyrosine.